Transferazy

Transferazy to liczna (ponad 450) klasa enzymów, które katalizują reakcję przenoszenia różnych grup chemicznych, np. tiolowej (-SH), aminowej (-NH2), metylowej (-CH3) czy fosforanowej (-OPO3H2) lub atomu z jednej cząsteczki (donora) na drugą (akceptora). Równanie reakcji można przedstawić za pomocą prostego schematu:

AB + C => A + BC

Podział transferaz

Od 1964 roku Komisja Enzymowa Międzynarodowej Unii Biochemicznej wprowadziła zmianę w nazewnictwie enzymów, która zleciła stosowanie systematycznych nazw enzymów, składających się przeważnie z dwuch części. Pierwsza – utworzona od nazwy katalizowanej reakcji, określająca jej rodzaj, druga – określająca nazwy substratu lub substratów biorących udział w reakcji.
Wszystkie poznane enzymy zostały ujęte przez Komisję Enzymową w jednolity system klasyfikacji (EC). Każdy enzym w ramach tego systemu posiada odpowiedni numer złożony z czterech członów liczbowych oddzielonych kropkami. Wszystkie enzymy podzielono na sześć głównych klas. Każda klasa główna dzieli się na szereg podklas, których kolejne numery stanowią drugi człon numeru klasyfikacyjnego i wynikają z uściślonej specyficzności kierunkowej. W obrębie podklas rozróżnia się pod-podklasy – trzeci człon numeru klasyfikacyjnego. Określa on specyfikę katalizowanej reakcji. Dla transferaz uściśla rodzaj przenoszonej grupy.
Transferazy dzielą się na dziewięć podklas, w zależności od grupy chemicznej przenoszonej przez dany enzym. Obejmują one:

EC 2. Transferazy

– EC 2.1. – przenoszą grupy jednowęglowe (C1)
• EC 2.1.1. metylotransferazy (-CH3): enzymy przenoszące grupy metylowe zawierające jeden atom węgla, uczestniczą między innymi w reakcjach biosyntezy kreatyny i metioniny,
• EC 2.1.2. hydroksymetylo- i formylo-transferazy (-CH2-OH, -CHO): enzymy te biora udział w biosyntezie pierścieni purynowego,
• EC 2.1.3. karboksy- i karbamoilo-transferazy: enzymy te uczestniczą w syntezie szczawiooctanu,
• EC 2.1.4. amidynotransferaza (-CONH2).

– EC 2.2. – transportują grupy aldehydowe lub ketonowe
• EC 2.2.1. transketolazy i trans aldolazy: enzymy przenoszące grupy dwuwęglowe, które biorą udział w cyklu pentozowym,

– EC 2.3. – acylotransferazy: enzymy z klasy transferaz, przenoszące grupy acylowe z różnych koenzymów acylotransferaz na inne związki organiczne. Uczestniczą w przemianach tłuszczów np. w reakcjach degradacji oraz biosyntezy kwasów tłuszczowych, czy biosyntezy mono-, di- oraz tri-glicerydów. Katalizują również reakcje biosyntezy Accholiny, acetyloglukozoaminy (składników, z których są zbudowane mukopolisacharydy) oraz acetylokarnityny (przenośnik grup acetylowych przez błony mitochondrialne),
• EC 2.3.1. enzymy transportujące grupy inne niż acetylo-aminowe,
• EC 2.3.2. aminoacylotransferazy,
• EC 2.3.3. acylowe grupy przekształcane na alkilowe rodniki podczas transportu.

– EC 2.4. – glikozylotransferazy: enzymy przenoszące grupy glikozydowe. Enzymy te są grupowane w rodziny na podstawie rodzaju przenoszonego cukru, np. galaktozylotransferazy, mannozylotransferazy, sjalilotransferazyi in. Każdy typ wiązania glikozydowego występujący w oligosacharydach glikoprotein tworzy odrębna glikozylotransferaza. Glikozylotransferazy przenoszą cukrowce z określonego aktywnego donora na swoistą grupę akceptora,
• EC 2.4.1. heksozylotransferazy,
• EC 2.4.2. pentozylotransferazy,
• EC 2.4.99. transportujące inne glikozylowe grupy.

– EC 2.5. – enzymy transportujące alkilowe lub arylowe grupy, inne niż metylowe grupy,
• EC 2.5.1. alkilotransferazy,
• EC 2.5.2. arylotransferazy .

– EC 2.6. – aminotransferazy : enzymy transportujące grupy aminowe (-NH2) w reakcji przebiegającej według schematu: AA1 + ketokwas2 =ketokwas1 + AA2. Donorem grup aminowych jest glutaminian. Proces odwrotny polega na przeniesieniu grup aminowych z AA na kwas a-ketoglutarowy. Reakcje deaminacji powstającego glutaminianu umożliwiają pozbycie się nadmiaru azotu z organizmu. Grupą prostetyczną aminotransferaz jest fosforan pirydoksalu,
• EC 2.6.1. transaminazy np. aminotransferaza asparaginianowa,
• EC 2.6.2. oksymotransferazy,
• EC 2.6.99. transportujące inne grupy z azotem .

– EC 2.7. – fosfotransferazy/ kinazy: Fosfotransferazy przenoszą grupy zawierające fosfor na szereg związków .Fosfotransferazy określane mianem nukleotydylotransferaz, uczestniczące w transporcie części nukleozydomonofosforanową z nukleozydotrifosforanów, biorą udział w syntezie takich związków jak: kwasy nukleinowe (RNA i DNA) oraz NAD i FAD. Kinazy stanowią szczególną grupę fosfotransferaz transportującą grupy fosforanowe z ATP (albo innych nukleozydotrifosforanów) na szereg związków, w wyniku czego powstają ich fosforanowe pochodne. Związkami tymi mogą być np. sacharydy – powstają wtedy estry fosforanowe, reakcje te zachodzą w trakcie glikolizy oraz fermentacji alkoholowej; cholina – powstaje wówczas fosfocholina, reakcja ta zachodzi w trakcie biosyntezy lecytyn; kreatyna oraz arginina – powstają wtedy fosfageny; nukleozydy – powstają wówczas nukleozydofosforany.
• EC 2.7.1. fosfotransferazy z grupą alkoholową jako akceptorem -kinazy,
• EC 2.7.2. fosfotransferazy z grupą karboksylową jako akceptorem -kinazy,
• EC 2.7.3. fosfotransferazy z grupą z azotem jako akceptorem- kinazy,
• EC 2.7.4. fosfotransferazy z grupą fosforową jako akceptorem- kinazy,
• EC 2.7.6. di fosfotransferazy- difosfokinazy,
• EC 2.7.7. nukleotydilotransferazy,
• EC 2.7.8. transferazy dla innych pochodnych grup fosforowych,
• EC 2.7.9. fosfotransferazy z parą akceptorów- dikinazy.

– EC 2.8. – enzymy przenoszące grupy zawierające siarkę,
• EC 2.8.1. siarko transferazy,
• EC 2.8.2. siarczanotransferazy,
• EC 2.8.3. CoA-transferazy,
• EC 2.8.4. transportujące grupy tioalkylowe.

– EC 2.8. transportujące grupy zawierające selen.

Karolina Bombolewska

Literatura:
1. Stryer L., 2003. Biochemia. Wydawnictwo naukowe PWN.
2. Hames B.D., Hooper N.M., 2006. Biochemia – krótkie wykłady. Wydawnictwo naukowe PWN.
3. Baturo W., 2005. Biologia-Encyklopedia szkolna. Wydawnictwo naukowe PWN.