Autor: Karolina Dudziak
Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie
Wiele roślin zawiera białka, które mają zdolność do wiązania się z dobrze zdefiniowanymi cukrami. Nazywane są one lektynami lub aglutyninami, z powodu ich zdolności do zlepiania erytrocytów, a także innych komórek ludzkich i zwierzęcych. Lektyny są grupą białek lub glikoproteinami pochodzenia nieimmunologicznego, które mają zdolność do swoistego wiązania wolnych cukrów, precypitacji glikokoniugatów lub aglutynacji komórek. Białka te potrafią w specyficzny, odwracalny sposób wiązać się z cukrami. Występują w organizmach roślinnych, zwierzęcych oraz mikroorganizmach. Jak dotąd najlepiej opisane zostały lektyny roślinne. Są one scharakteryzowane zarówno pod względem właściwość chemicznych, jak i zdolności do wiązania cukrów.
Białka, które jak dotąd zostały najlepiej i najbardziej szczegółowo przetestowane i opisane stanowią m.in. konkanwalina A czy rycyna.
Rys. Konkanwalina A
Lektyny można podzielić ze względu na ich pochodzenie. Białka, które zostały wyizolowane z bakterii, bezkręgowców, ryb i ssaków nazywamy aglutyninami, natomiast wyizolowane z roślin – fitoaglutyninami lub fitohemaglutyninami. Mimo że terminy „lektyny” i „aglutyniny” są nadal szeroko stosowane w tym samym znaczeniu, należy podkreślić, że termin aglutyniny nie jest już stosowany jako kryterium podczas rozważania białek jako lektyny. Wraz z następującym postępem w biologii ogólnej oraz molekularnej roślin, stało się oczywiste, że dla domeny wiążącej cukry bardziej odpowiednim jest określenie „lektyny”.
Budowa
Masa cząsteczkowa lektyny waha się od 10 000 do 250 000 daltonów. Może ulegać zmianie w zależności od stopnia asocjacji protomerów. Im większy stopień agregacji tym większa aktywność biologiczna cząsteczki. Składnik cukrowy lektyn stanowi 5-50 % masy cząsteczki. W cząsteczce białka lub łańcuchu polipeptydowym może znajdować się jedno lub więcej miejsc wiążących cukry. Reszty cukrowe łączą się przez zmianę w konfiguracji sferycznej. Składnikiem cukrowym może być cukier prosty, oligosacharyd lub polisacharyd. Najczęściej występuje mannoza, galaktoza, arabinoza, ksyloza i glukoza. Wpływ na rodzaj cukru wiążącego ma struktura miejsca wiążącego i konformacja części białkowej. Powstający kompleks białko-cukier przypomina kompleks enzym-substrat lub antygen-przeciwciało. Glikozylacja ma miejsce w szorstkim retikulum endoplazamtycznym i towarzyszy translacji. Poza składnikiem białkowym i cukrowym w lektynie znajdują się również jony metali (manganu i wapnia, rzadziej cynku, magnezu czy miedzi). Prawdopodobnie biorą one udział w procesie specyficznego wiązania cukrów przez lektyny. Udowodniono, że lektyny pozbawione jonów metali nie są zdolne do wiązania cukrów.
Mechanizm działania
Lektyny są zaangażowane w różnego rodzaju procesy rozpoznawcze, które prowadzą do przekazywania sygnałów mających za zadanie zapoczątkowanie, podtrzymanie lub zakończenie różnych procesów metabolicznych. Opierają się one na zdolnościach lektyn do wiązania cukrów, a interakcja ta może występować z receptorem o charakterze glikoproteidu lub glikolipidu. Mechanizm polega na oddziaływaniu części sacharydowych tych związków przez słabe wiązania wodorowe i ich komplementarnemu dopasowaniu. Jest to proces odwracalny. Cząsteczka lektyny jest wielowartościowa. Może współdziałać z kilkoma receptorami. Interakcje mogą zachodzić na powierzchni lub wewnątrz komórki. Lektyny mogą występować w formie zamkniętej (nieaktywnej) lub otwartej. Aktywacja najczęściej przebiega przez zmianę w cząsteczce receptora części odpowiedzialnej za łączenie się z lektyną w wyniku działania transferaz glikozylowych, glikozydaz czy proteinaz
Funkcja lektyn
W przeciwieństwie do lektyn roślinnych, większość zidentyfikowanych lektyn zwierzęcych bierze udział w interakcjach z endogennymi glikanami i w zależności od lokalizacji w komórce, pełni funkcję w lub poza komórką. Wewnątrzkomórkowe lektyny zwierzęce biorą udział w kontroli i sortowaniu glikoprotein w szlakach wydzielniczych.
Lektyny powierzchniowe funkcjonują jako receptory i odgrywają rolę w adhezji komórki, odporności wrodzonej i interakcji pomiędzy komórkami. Z kolei zewnątrzkomórkowe lektyny biorą udział w organizacji zewnątrzkomórkowego matrix i funkcjonują jako sygnały w odporności a także wzroście i rozwoju komórki. W roślinach jak dotąd nie zidentyfikowano żadnego funkcjonalnego homologu lektyn zwierzęcych. Różnorodne funkcje lektyn zwierzęcych sugerują, że lektyny pośredniczące w endogennych interakcjach pomiędzy białkami i węglowodanami są istotne dla roślin. Problem stanowi fakt, że większość wyizolowanych lektyn nie bierze udziału w reakcjach ze specyficznymi, endogennymi receptorami z powodu ich lokalizacji w tkankach przewodzących. Nie mogą oddziaływać z wewnątrzkomórkowymi glikanami w cytoplazmie, jądrze czy na powierzchni komórki. Nawet gdyby takie interakcje były możliwe w tych samych przedziałach komórki, powstaje następny problem. Lektyny nie wiążą się z endogennymi węglowodanami ponieważ nie są wobec nich specyficzne. Poza tym wysoki poziom ekspresji lektyn i akumulacja w tkankach magazynujących nie może być związana z ich wewnątrzkomórkową rolą.
W ostatnich latach kilka nowych metod zostało opracowanych do analizowania właściwości lektyn wiążących cukry oraz ich interakcji z różnymi strukturami glikanów. Wysoko wydajne technologie takie jak glycan array screening, powierzchnia rezonansu plazmowego czy chromatografia powinowactwa są najczęściej używane do szczegółowych badań. Istnieją obszerne i ogólnie dostępne bazy danych obejmujące ogromną ilość informacji na temat genomów, transkryptomów, proteomów, glikomów. Dodatkowo wprowadzenie szerokiego wyboru biotechnologicznych technik takich jak analizy ekspresji i znakowanie fluorescencyjne żywych komórek, umożliwiają wykrycie lektyn jądrowo- cytoplazmatycznych, a następnie określenie ich właściwości ekspresji.
Literatura:
- Goldstein I., Hughnes R.C., Monsigny M. i in. [1980] What should be called a lectin? Nature, 286, 66-72.
- Grzelińska A. [1982] Lektyny roślinne. Wiadomości botaniczne, 26, 51-60.
- Krop- Wątrek A. [1978] Budowa i właściwości biologiczne lektyn. Post Biochem, 24, 221-241
- Lorenc- Kubis I. [1998] Lektyny roślin wyższych i ich specyficzność węglowodanowa. Wiadomości Botaniczne, 42(1), 21-33.
- Van Damme E.J.M., Barre A. Rouge P. i in [2004] Cytoplasmic/ nuclear plant lectins: a new story. Trends in Plant Science, 9(10), 484-489.
- Van Damme E.J.M., Fouquaert E., Lanno N. i in. [2011] Novel Concepts About Role of Lectins in the Plant Cell. Advance in Experimental Medicine and Biology, 705, 271-294
